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Ciencia » Biología » Lipasa pancreática

Lipasa pancreática

Hidrólisis de un triglicérido a un monoglicérido catalizada por la lipasa pancreática. Fuente: Jü, Wikimedia Commons

¿Qué es la lipasa pancreática?

La lipasa pancreática (triacilglicerol acil-hidrolasas) es una enzima secretada por el páncreas hacia el intestino delgado, encargada de la digestión de los triglicéridos consumidos en la dieta, produciendo ácidos grasos libres y glicerol.

En otras palabras, son enzimas que digieren grasas, especialmente las grasas neutras, que son las más abundantes en los alimentos (triglicéridos). Estas grasas consisten en un núcleo de glicerol al cual están esterificadas tres moléculas de ácidos grasos.

En las secreciones pancreáticas también están contenidas otras enzimas que degradan grasas y que se conocen como las fosfolipasas A y B, capaces de degradar el ácido graso de la lecitina y de la isolecitina, respectivamente.

El páncreas es un órgano con función dual; por un lado, secreta hormonas que tienen que ver con el metabolismo de los carbohidratos (insulina y glucagón) y, por otro, secreta enzimas para la función digestiva como las lipasas (que digieren grasas), las proteasas (que digieren proteínas) y las amilasas (que digieren carbohidratos).

A diferencia de las proteasas, las lipasas pancreáticas son secretadas al intestino delgado como proteínas activas y su actividad puede incrementarse en presencia de los ácidos biliares y otros compuestos.

El jugo pancreático no solo está compuesto por enzimas, también contiene líquido y otros componentes químicos, como el bicarbonato, por ejemplo, todos sintetizados por células distintas del páncreas y bajo estrictos mecanismos de regulación.

Algunas enfermedades pancreáticas se caracterizan por un déficit enzimático con secreción de líquido normal o viceversa, es decir, un déficit de secreción de líquido y secreción enzimática normal.

Estructura de la lipasa pancreática

En los seres humanos, la lipasa pancreática es una enzima compuesta por una sola cadena polipeptídica, con un peso molecular cercano a los 50 kDa, similar a la enzima de los bovinos, ovinos y porcinos.

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Es una glicoproteína que posee en su porción glucídica residuos de manosa, fucosa, galactosa, glucosa y N-acetil glucosamina. En los humanos se ha propuesto que existen dos isoenzimas de la lipasa pancreática con puntos isoeléctricos de 5.80 y 5.85, respectivamente.

De acuerdo con algunos estudios, esta enzima es codificada por un gen que posee alrededor de 1.395 nucleótidos, cuyo producto traduccional corresponde a una molécula de unos 465 aminoácidos.

El extremo N-terminal de la proteína completamente procesada y madura está precedido por una secuencia o péptido señal de 16 aminoácidos hidrofóbicos, que cumplen un importante papel en la traslocación de esta enzima tras su síntesis.

La enzima de los humanos posee un sitio activo ubicado en el extremo C-terminal, donde existe una tríada de aminoácidos: Asp-His-Ser, de los cuales la serina parece ser el más importante catalíticamente hablando.

  • Activación e inhibición. Esta enzima es secretada en su forma activa, pero su actividad aumenta en presencia de aminoácidos, iones de calcio y sales biliares. Las sales biliares, específicamente, se encargan de reducir el pH del lumen intestinal de 8.1 a 6, que es el pH óptimo para la enzima. Algunos autores señalan que, si la concentración de sales biliares aumenta demasiado, la lipasa pancreática resulta inhibida, pero dicha inhibición es contrarrestada o revertida por otra enzima, la colipasa, que funciona como un cofactor de la lipasa pancreática y que es codificada por genes diferentes a la primera. Sin embargo, algunos autores afirman que la lipasa pancreática, así como las fosfolipasas, son, en realidad, sintetizadas y secretadas como “zimógenos” inactivos, que requieren para su activación una digestión proteolítica llevada a cabo por la enzima tripsina, también contenida en los jugos pancreáticos. También se ha demostrado que la presencia excesiva de sales de metales pesados como el cobre, el hierro y el cobalto es inhibitoria para la lipasa pancreática. Lo mismo que la presencia de halógenos, de yodo, de flúor y de bromo.
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Funciones de la lipasa pancreática

  • Hidrolizar los triglicéridos (romper las grasas). La función principal de la lipasa pancreática es hidrolizar (romper) los triglicéridos —que son las principales grasas de la dieta— en moléculas más simples: ácidos grasos libres, y monoglicéridos (glicerol unido a un ácido graso). Este proceso es esencial porque las grasas no pueden absorberse directamente si no se descomponen primero.
  • Actuar en el intestino delgado (duodeno y yeyuno). La lipasa pancreática se libera junto con el jugo pancreático hacia el duodeno. Allí actúa en un medio alcalino, favorecido por el bicarbonato de sodio, que también secreta el páncreas.
  • Trabajar junto con las sales biliares. Las sales biliares (producidas por el hígado) emulsionan las grasas, dividiéndolas en pequeñas gotitas. Esto aumenta la superficie de contacto para que la lipasa pancreática pueda actuar de manera más eficiente sobre los triglicéridos.
  • Requiere la acción de la colipasa. La colipasa (otra proteína pancreática) ayuda a fijar la lipasa sobre la superficie de las gotas de grasa, estabilizándola y permitiendo que funcione correctamente incluso en presencia de sales biliares.
  • Permitir la absorción de los productos de la digestión lipídica. Los monoglicéridos y ácidos grasos resultantes de la acción de la lipasa se incorporan a micelas, que luego son absorbidas por las células intestinales (enterocitos). Dentro de ellas se reconstruyen los triglicéridos y se transportan en forma de quilomicrones hacia la sangre y la linfa.
Esquema gráfico de las grasas ingeridas mediante la dieta. En el intestino estas se emulsionan en el duodeno mediante soluciones anfipáticas en forma de sales biliares y fosfolípidos, que luego pueden ser atacados por la lipasa pancreática. Fuente: Cruithne9 CC BY-SA 4.0, Wikimedia Commons

Valores normales de la lipasa pancreática

El páncreas, como todo órgano del cuerpo, puede estar sujeto a distintas enfermedades de origen infeccioso, inflamatorio, tumoral, tóxico o traumático, que pueden tener serias implicaciones para el funcionamiento sistémico.

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Las enzimas amilasa y lipasa pancreática son, a menudo, empleadas como indicadores séricos de algunas patologías relacionadas con el sistema digestivo y sus glándulas accesorias.

Se ha comprobado que usualmente niveles altos de lipasas en el suero pueden deberse a una pancreatitis, y lo mismo se ha propuesto respecto a otra enzima producida por el páncreas, la amilasa.

Los valores normales de la lipasa pancreática en el ser humano están entre 0 y 160 U/L en el plasma, mientras que una cifra mayor a las 200 U/L es un valor en el cual se sospecha la presencia de pancreatitis u otra afección pancreática.

El nivel de lipasa pancreática no solo puede aumentar en el suero debido a la inflamación del páncreas (pancreatitis) crónica o aguda, sino que también puede ser un indicio de cáncer pancreático, de gastroenteritis severa, de úlceras duodenales, de infecciones con el VIH, etc.

También puede darse en las personas que poseen deficiencia familiar de la lipoproteína lipasa.

Referencias

  1. Best, C.H., Taylor, N.B. The physiological basis of medical practice. Williams & Wilkins.
  2. Hall, J.E. Guyton and Hall textbook of medical physiology e-Book. Elsevier Health Sciences.
  3. Marcin, J. Healthline. Recuperado de healthline.com.
  4. Ruch, T.C., Patton, H.D., Howell, W.H. Physiology and biophysics. Saunders.
  5. Winkler, F.K., d’Arcy, A., Hunziker, W. Structure of human pancreatic lipase. Nature.

Cita este artículo

Lifeder. (15 de octubre de 2025). Lipasa pancreática. Recuperado de: https://www.lifeder.com/lipasa-pancreatica/.

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Por Román González Mora

Licenciado en Biología de la Universidad de Los Andes (ULA) Mérida, Venezuela. Técnico auxiliar de Investigación en el laboratorio de Variabilidad y Biodiversidad Molecular del Instituto Jardín Botánico de Mérida, Venezuela. Profesor Instructor de la Universidad Experimental de Los Llanos "Ezequiel Zamora" (UNELLEZ) sede Mérida, Venezuela.
Última edición el 15 de octubre de 2025.

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