¿Qué son las proteínas fibrosas?
Las proteínas fibrosas, escleroproteínas o fibroproteínas, son un tipo de proteínas que forman parte importante de los componentes estructurales de las células. Colágeno, elastina, queratina o fibroína son ejemplos de proteínas fibrosas.
Cumplen con funciones muy diversas y complejas. Las más importantes son las de protección (por ejemplo, las espinas de un puercoespín) o de soporte (como el que les proporciona a las arañas la tela que tejen y que las mantiene suspendidas).
Las fibroproteínas están compuestas por cadenas de polipéptidos totalmente extendidas, las cuales se organizan formando una especie de “fibra” o “cuerda” de gran resistencia. Estas proteínas son mecánicamente muy fuertes e insolubles en agua.
En su mayoría, los componentes de las proteínas fibrosas son polímeros de aminoácidos repetidos consecutivamente.
La humanidad ha intentado recrear las propiedades de las proteínas fibrosas utilizando diferentes herramientas biotecnológicas, no obstante, dilucidar con tal exactitud la disposición de cada aminoácido en la cadena polipeptídica no es tarea fácil.
Estructura de las proteínas fibrosas
Las proteínas fibrosas tienen una composición relativamente simple en su estructura. Generalmente están formadas por tres o cuatro aminoácidos unidos entre sí que se repiten muchas veces.
Es decir, si una proteína está compuesta por aminoácidos como lisina, arginina y triptófano, el siguiente aminoácido que se unirá al triptófano será nuevamente una lisina, seguida de una arginina y de otra molécula de triptófano, y así sucesivamente.
Existen proteínas fibrosas que poseen motivos aminoacídicos espaciados por dos o tres aminoácidos diferentes a los motivos repetitivos de sus secuencias y, en otras proteínas, la secuencia de aminoácidos puede ser muy variable, de 10 o 15 aminoácidos diferentes.
Las estructuras de muchas de las fibroproteínas se han caracterizado con técnicas de cristalografía de rayos X y por métodos de resonancia magnética nuclear. Gracias a ello se han detallado proteínas con forma de fibra, tubular, laminar, espiralada, de “embudo”, etc.
Cada polipéptido de motivos repetidos únicos forma un filamento y cada filamento es una unidad de los cientos de unidades que conforman la ultraestructura de una proteína fibrosa. Por lo general, cada filamento se dispone de forma helicoidal uno con respecto a los otros.
Funciones de las proteínas fibrosas
- Soporte estructural. Proporcionan forma y sostén a células y tejidos. El colágeno da estructura a piel, huesos, tendones y cartílagos. La queratina forma uñas, cabello y la capa externa de la piel.
- Resistencia mecánica. Permiten que los tejidos soporten tensión y estiramiento sin romperse. Por ejemplo, el colágeno resiste tracción y la queratina protege contra el desgaste.
- Elasticidad. Algunas permiten que los tejidos se estiren y vuelvan a su forma original. Por ejemplo, la elastina presente en arterias, pulmones y piel.
- Protección. Actúan como barrera física frente a daños externos, como el caso de la queratina, que protege frente a golpes, fricción y microorganismos.
- Participación en el movimiento. Aunque no todas, algunas proteínas fibrosas intervienen en la contracción muscular, como la miosina (junto con actina), que participa en el movimiento muscular.
Ejemplos de proteínas fibrosas
- Colágeno. Es una proteína de origen animal, y quizá, una de las más abundantes en el cuerpo de los vertebrados, ya que compone la mayoría de los tejidos conectivos. El colágeno destaca por sus propiedades fuertes, extensibles, insolubles y químicamente inertes. Compone, en su mayoría, a la piel, la córnea, los discos intervertebrales, los tendones y los vasos sanguíneos. Una fibra de colágeno está compuesta por una triple hélice paralela que es, casi en su tercera parte, solo el aminoácido glicina. Esta proteína forma estructuras conocidas como “microfibrillas de colágeno”, que consisten en la unión de varias triples hélices de colágeno entre sí.
- Elastina. Como el colágeno, la elastina es una proteína que forma parte del tejido conjuntivo. Sin embargo, a diferencia del primero, esta proporciona elasticidad a los tejidos, en lugar de resistencia. Las fibras de elastina están compuestas por los aminoácidos valina, prolina y glicina, de características altamente hidrofóbicas, y se ha determinado que la elasticidad propia de esta proteína fibrosa se debe a las interacciones electrostáticas dentro de su estructura. La elastina es abundante en los tejidos sometidos de manera intensiva a ciclos de extensión y relajación. En los vertebrados se encuentra en las arterias, los ligamentos, los pulmones y la piel.
- Queratina. Proteína que se encuentra predominantemente en la capa ectodérmica de los animales vertebrados. Conforma estructuras tan importantes como el pelo, las uñas, las espinas, las plumas, los cuernos, entre otras. La queratina puede estar compuesta por α-queratina o por β-queratina. La α-queratina es mucho más rígida que la β-queratina. Esto se debe a que la queratina-α está conformada por hélices α, ricas en el aminoácido cisteína, el cual posee la capacidad de formar puentes disulfuro con otros aminoácidos iguales. En la β-queratina, en cambio, se compone en mayor proporción de aminoácidos polares y apolares, los cuales pueden formar puentes de hidrógeno y que se organizan en láminas β plegadas. Esto se traduce en que su estructura es menos resistente.
- Fibroína. Esta es la proteína que compone la tela de araña y las hebras producidas por los gusanos de seda. Estos hilos están compuestos en su mayoría por los aminoácidos glicina, serina y alanina. Las estructuras de estas proteínas son láminas β organizadas de forma antiparalela a la orientación del filamento. Esta característica le otorga resistencia, flexibilidad y poca capacidad de distensión. La fibroína es poco soluble en agua y debe su gran flexibilidad a la gran rigidez que le otorga la unión de los aminoácidos en su estructura primaria y a los puentes de Vander Waals, que se forman entre los grupos secundarios de los aminoácidos.