Treonina

¿Qué es la treonina?

La treonina (Thr, T) o ácido treo-Ls-α-amino-β-butírico, es uno de los aminoácidos constituyentes de las proteínas celulares. Puesto que el humano y otros animales vertebrados no poseen rutas biosintéticas para su producción, la treonina es considerada como uno de los 9 aminoácidos esenciales que deben ser adquiridos con la dieta.

Fue descubierto por William Cumming Rose en 1936, quien acuñó el término “treonina” por la semejanza estructural que encontró entre este aminoácido y el ácido treónico, un compuesto derivado del azúcar treosa.

Como aminoácido proteico, la treonina tiene múltiples funciones en las células, entre las que destacan la de sitio de unión para las cadenas carbohidratadas típicas de las glucoproteínas y la de sitio de reconocimiento para proteínas quinasas con funciones específicas (proteínas treonina/serina quinasas).

Del mismo modo, es componente esencial de proteínas como el esmalte dental, la elastina y el colágeno, y también tiene importantes funciones en el sistema nervioso. Es empleada como suplemento alimenticio y como “mitigador” de los estados fisiológicos de ansiedad y depresión.

Características de la treonina

– Aminoácido. La treonina pertenece al grupo de los aminoácidos polares que poseen un grupo R o cadena lateral carente de cargas positivas o negativas (aminoácidos polares no cargados). Las características de su grupo R lo hacen un aminoácido altamente soluble en agua (hidrofílico o hidrófilo).

– Funciones cetogénicas. Junto con el triptófano, la fenilalanina, la isoleucina y la tirosina, la treonina es uno de los cinco aminoácidos que tiene funciones tanto glucogénicas como cetogénicas, pues a partir de su metabolismo se producen intermediarios relevantes, como el piruvato y el succinil-CoA.

– Esencial. El organismo no sintetiza la treonina, por lo que se debe obtener con la dieta. Los alimentos que la contienen son las carnes, huevos, productos lácteos, nueces y semillas.

– Peso molecular aproximado. 119 g/mol.

– Punto isoeléctrico. Como muchos de los aminoácidos sin carga, tiene un punto isoeléctrico alrededor de 5.87 y su frecuencia en las estructuras proteicas es cercana al 6%.

Estructura de la treonina

Los α-aminoácidos como la treonina poseen una estructura general, es decir, común para todos. Esta se distingue por la presencia de un átomo de carbono conocido como “carbono α”, que es quiral y al cual se unen cuatro tipos de moléculas o sustituyentes diferentes.

Este carbono comparte uno de sus enlaces con un átomo de hidrógeno, otro con el grupo R, que es característico para cada aminoácido, y los otros dos están ocupados por los grupos amino (NH2) y carboxilo (COOH), comunes para todos los aminoácidos.

El grupo R de la treonina posee un grupo hidroxilo que le permite formar puentes de hidrógeno con otras moléculas en medios acuosos. Su identidad puede definirse como un grupo alcohólico (un etanol, de dos átomos de carbono), que ha perdido uno de sus hidrógenos para unirse al átomo de carbono α (-CHOH-CH3).

Este grupo -OH puede servir como “puente” o sitio de unión para gran variedad de moléculas (a este pueden unirse, por ejemplo, cadenas oligosacáridas durante la formación de las glicoproteínas) por lo que es uno de los responsables de la formación de los derivados modificados de la treonina.

La forma biológicamente activa de este aminoácido es la L-treonina y es la que participa tanto en la conformación de las estructuras proteicas como en los diversos procesos metabólicos donde actúa.

Funciones de la treonina

• Síntesis de proteínas. Se incorpora en las cadenas polipeptídicas durante la traducción genética, formando parte de diversas proteínas estructurales y funcionales.
• Formación de colágeno y elastina. Participa en la formación de colágeno y elastina, proteínas esenciales para la integridad y elasticidad de los tejidos conectivos, piel, tendones y cartílagos.
• Sistema inmune. Contribuye al funcionamiento adecuado del sistema inmunológico, ayudando en la producción de anticuerpos y en la respuesta inmunitaria.
• Metabolismo de las grasas. Juega un papel preponderante en el metabolismo de las grasas, facilitando su descomposición y el uso eficiente de las mismas como fuente de energía.
• Detoxificación hepática. Participa en procesos de detoxificación en el hígado, ayudando a la eliminación de sustancias tóxicas y productos de desecho del metabolismo.
• Sistema nervioso central. Es importante para la síntesis de glicina, un neurotransmisor que actúa como inhibidor en el sistema nervioso central, ayudando a regular la actividad neuronal y los impulsos nerviosos.
• Crecimiento y desarrollo muscular. Es fundamental para el crecimiento y desarrollo de los músculos, especialmente en periodos de crecimiento rápido, como en la infancia, adolescencia y en la recuperación de lesiones.
• Síntesis de otros aminoácidos. Puede ser convertida en otros aminoácidos como glicina y serina, los cuales son esenciales para diversas funciones biológicas y metabólicas.

En la industria

Una propiedad común para muchos aminoácidos es su capacidad de reaccionar con otros grupos químicos como aldehídos o cetonas para la formación de los “sabores” característicos de muchos compuestos.

Entre estos aminoácidos está la treonina, que tal y como la serina, reacciona con la sacarosa durante la tostión de ciertos alimentos y da origen a las “pirazinas”, unos compuestos aromáticos típicos de productos tostados como el café.

La treonina está presente en muchos fármacos de origen natural y también en muchas formulaciones de suplementos alimenticios recetadas a pacientes con malnutrición o que tienen dietas pobres en este aminoácido.

Otra de las funciones más notorias de la L-treonina, y que ha ido creciendo en el tiempo, es la de aditivo en la preparación de alimentos concentrados para ganado porcino e industrias de producción avícola.

Se emplea en dichas industrias como suplemento alimenticio en formulaciones pobres desde el punto de vista proteico, puesto que provee ventajas económicas y alivia las deficiencias en proteína cruda que consumen estos animales de granja.

La principal forma de producción de este aminoácido es, normalmente, por fermentación microbiana.

Biosíntesis de la treonina

La treonina es uno de los nueve aminoácidos esenciales para el humano, lo que significa que no puede ser sintetizado por el organismo y, por ende, debe ser adquirido a partir de las proteínas de origen animal o vegetal suministradas en la dieta diaria.

Las plantas, los hongos y las bacterias sintetizan treonina a partir de rutas similares que pueden presentar algunas discrepancias entre sí. No obstante, la mayor parte de estos organismos parten del aspartato como precursor, no solo para la treonina, sino también para la metionina y de la lisina.

• Ruta biosintética en los microbios. La ruta de biosíntesis de L-treonina en microorganismos como las bacterias consiste en cinco pasos catalizados por enzimas diferentes. El sustrato de partida es el aspartato, que es fosforilado por una enzima aspartato quinasa ATP-dependiente. Esta reacción produce el metabolito L-aspartil fosfato (L-aspartil-P) que sirve de sustrato para la enzima aspartil semialdehído deshidrogenasa, que cataliza su conversión en aspartil semialdehído de forma NADPH dependiente. El aspartil semialdehído puede ser empleado tanto para la biosíntesis de la L-lisina como para la biosíntesis de la L-treonina. En este caso, la molécula es empleada por una enzima homoserina deshidrogenasa NADPH-dependiente para la producción de L-homoserina. La L-homoserina es fosforilada a L-homoserina fosfato (L-homoserina-P) por una homoserina quinasa ATP-dependiente y dicho producto de reacción, a su vez, es sustrato de la enzima treonina sintasa, capaz de sintetizar L-treonina. La L-metionina puede ser sintetizada a partir de la L-homoserina producida en el paso anterior, por lo que representa una vía “competitiva” para la síntesis de L-treonina. La L-treonina sintetizada de esta manera puede ser empleada para la síntesis de proteínas o ser utilizada aguas abajo para la síntesis de glicina y L-leucina, dos aminoácidos relevantes también desde el punto de vista proteico.
• Regulación. Es importante resaltar que tres de las cinco enzimas que participan de la biosíntesis de L-treonina en las bacterias son reguladas por el producto de la reacción mediante retroalimentación negativa. Estas son la aspartato quinasa, la homoserina deshidrogenasa y la homoserina quinasa. Además, la regulación de esta ruta biosintética también depende de los requerimientos celulares de los otros productos biosintéticos relacionados con la misma, puesto que la formación de L-lisina, L-metionina, L-isoleucina y glicina es dependiente de la ruta de producción de L-treonina.

Degradación de la treonina

La treonina puede ser degradada por dos rutas diferentes para producir piruvato o succinil-CoA. Este último es el producto más importante del catabolismo de la treonina en los seres humanos.

El metabolismo de treonina ocurre principalmente en el hígado, pero el páncreas, aunque en menor medida, también participa en dicho proceso. Esta ruta comienza con el transporte del aminoácido a través de la membrana plasmática de los hepatocitos por medio de transportadores específicos.

• Producción de piruvato a partir de treonina. La conversión de treonina a piruvato ocurre gracias a su transformación en glicina, lo que tiene lugar en dos pasos catalíticos que comienzan con la formación de 2-amino-3-cetobutirato a partir de la treonina y por acción de la enzima treonina deshidrogenasa. En el ser humano, esta ruta representa solo entre el 10 y el 30% del catabolismo de la treonina, sin embargo, su importancia es relativa al organismo que se considere, ya que, en otros mamíferos, por ejemplo, es mucho más relevante catabólicamente hablando.
• Producción de succinil-CoA a partir de treonina. Como sucede con la metionina, la valina y la isoleucina, los átomos de carbono de la treonina también son empleados para la producción de succunil-CoA. Este proceso comienza con la conversión del aminoácido en α-cetobutirato, que posteriormente es empleado como sustrato de la enzima α-cetoácido deshidrogenasa para rendir propionil-CoA. La transformación de treonina en α-cetobutirato es catalizada por la enzima treonina deshidratasa, lo que implica la pérdida de una molécula de agua (H2O) y otra de un ion amonio (NH4+). El propionil-CoA es carboxilado en metilmalonil-CoA a través de una reacción de dos pasos que requiere del ingreso de un átomo de carbono en forma de bicarbonato (HCO3-). Este producto sirve de sustrato para una metilmalonil-CoA mutasa-coenzima B12 dependiente, que “epimeriza” la molécula para producir succinil-CoA.
• Otros productos catabólicos. Adicionalmente, el esqueleto carbonado de la treonina puede emplearse catabólicamente para la producción de acetil-CoA, que también tiene importantes implicaciones desde el punto de vista energético en las células del cuerpo. En determinados organismos, la treonina también funciona como sustrato de algunas rutas biosintéticas como la de la isoleucina, por ejemplo. En este caso, a través de 5 pasos catalíticos, el α-cetobutirato derivado del catabolismo de la treonina puede ser dirigido hacia la formación de isoleucina.

Alimentos ricos en treonina

A pesar de que la mayor parte de los alimentos abundantes en proteínas tienen cierto porcentaje de todos los aminoácidos, se ha determinado que los huevos, la leche, la soja y la gelatina son especialmente ricos en treonina.

También está en las carnes de pollo, cerdo, conejo, cordero y distintos tipos de aves. En los alimentos de origen vegetal es abundante en coles, cebolla, ajo, acelga y berenjenas.

Se encuentra en el arroz, el maíz, el salvado de trigo, los granos de leguminosas y en muchas frutas como fresas, bananas, uvas, piña, ciruelas y frutos secos ricos en proteínas, como las nueces o los pistachos, entre otros.

Beneficios de la ingesta de treonina

Según el comité de expertos de la Organización Mundial de la Salud para la Agricultura y la Alimentación (WHO, FAO), el requerimiento diario de treonina para un ser humano adulto promedio está alrededor de los 7 mg por kilogramo de peso, que debe adquirirse a partir de los alimentos ingeridos con la dieta.

Estas cifras derivan de datos experimentales obtenidos a partir de estudios realizados con hombres y mujeres, donde esta cantidad de treonina es suficiente para conseguir un balance positivo de nitrógeno en las células corporales.

No obstante, estudios realizados con niños entre 6 meses y un año han demostrado que para estos los requerimientos mínimos de L-treonina están entre los 50 y 60 mg por kilogramo de peso por día.

Entre los principales beneficios de la ingesta de L-treonina están el tratamiento de la esclerosis amiotrófica lateral o enfermedad de Lou Gehrig.

El suministro adicional de treonina favorece la absorción de nutrientes en el intestino y también contribuye al mejoramiento de las funciones hepáticas. Es importante, además, para el transporte de grupos fosfato a través de las células.

Trastornos por deficiencia de treonina

En los niños pequeños existen defectos natos en el metabolismo de la treonina que causan retraso en el crecimiento y otros desórdenes metabólicos relacionados.

Deficiencias en este aminoácido se han asociado con algunas fallas en la ganancia de peso infantil, además de otras patologías relacionadas con la falta de retención de nitrógeno y su pérdida en la orina.

Los seres humanos sometidos a dietas pobres en treonina pueden tener una mayor propensión a sufrir de hígado graso y algunas infecciones intestinales relacionadas con este aminoácido.

Referencias

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